Коагуляционный фактор IX (F IX, антигемофилический фактор В, фактор Christmas) - витамин К-зависимый плазменный гликопротеин, циркулирующий в крови, как зимоген сериновой протеазы, участвующий в средней фазе свертывании крови. Витамин К нужен для внедрения второй карбоксильной группы в некоторые остатки глутаминовой кислоты молекулы фактора IX. Эта посттрансляционная модификация обеспечивает связывание ионов кальция и адсорбцию на фосфолипидных мембранах. Синтезируется фактор IX  в печени и затем секретируется в кровяное русло. Его концентрация составляет 4-5 микрограмм в 1 мл плазме крови.  

Фактор IX - одноцепочечный профермент, молекулярный вес которого по данным разных авторов варьирует от 55000 до 57000 дальтон, - превращается  в активную протеазу (IХа) фактором ХIa или комплексом тканевой фактор-фактор VIIa . Затем, в комплексе с активированным фактором VIII , он активирует фактор X  Период полураспада фактора IX колеблется от 18 до 24 часов.

Коагуляционный фактор IX синтезируется в гепатоцитах в виде одноцепочечного полипептида. После отщепления сигнальной последовательности (46 аминокислот) от профактора перед секрецией в капилляры крови пептид проходит посттрансляционную модификацию - гликозилирование, витамин К-зависимое карбоксилирование 12 глутаминовых аминокислотных остатков, бета карбоксилирование аспарагина в 64 положении полипептида и отщепление пропептида. Коагуляционный фактор IX, подобно другим витамин К-зависимым коагуляционным протеинам, претерпевает метал-индуцированные конформационные транзиции, выявляемые спектроскопическими и иммунологическими методами.

В процессе коагуляции крови фактор IX  трансформируется в активную форму - фактор IXa под действием коагуляционного фактора Xla или тканевого фактора VIIа в присутствии дивалентных катионов кальция. Для данного процесса необходимыми компонентами являются также коагуляционыый фактор VIIIa (активированный гемолитический фактор), фосфолипиды и дивалентные катионы кальция. Фактор IXa в свою очердь трансформирует коагуляционный фактор X (фактор Stuart) в активную форму - фактор Xa.

При запуске процесса свертывания крови коагуляционный фактор IX путем двухстадийного последовательного расщепления пептидных связей в положениях arg145/ala146 и arg180/val181 переходит в активированную форму - фактор IXa, сериновую протеазу, состоящаую из двух полипептидных цепей (тяжелой и легкой), соединенных дисульфидной связью.

Легкая цепь с молекулярным весом 10000 дальтон сформирована 145 аминокислотами, расположенными на аминоконцевом участке пептидной цепи. В легкой цепи сосредоточены следующие модули - Gla домен , два домена, подобных эпидермальному фактору роста , линкерный пептид.

Тяжелая цепь с молекулярным весом 45000 дальтон образуется за счет 236 аминокислот, лежащих на карбоксильном конце пептида. Тяжелая цепь формирует каталитический модуль и проявляет высокую степень гомологии с тяжелыми цепями других витамин К-зависимых коагуляционных факторов, а также химотрипсина.

В 1995 году с использованием рентгеноструктурного анализа была установлена пространственная структура коагуляционного фактора IX человека ( Brandstetter H.,1995 ).

Ген фактора IX расположен на Х-хромосоме . Выделена его кДНК и описан ряд делеций и мутаций.

См. Фактор свертывания крови: номенклатура