Активность актин-связывающих белков может регулироваться липидами вообще и РlР2 в особенности (см. обзор [ Janmey, ea 1994 ]). Например, в некоторых условиях in vitro можно диссоциировать кэппируюшие белки гельзолин или СарZ от актиновых филаментов, что приводит к быстрой полимеризации актина [ Janmey, ea 1987 , Heiss, ea 1991 ]. Более того, добавление фосфоинозитидов к тромбоцитам, в мембране которых предварительно были сделаны поры, приводит к декэппированию актиновых филаментов [ Hartwig, ea 1995 ]. В то же время производство избыточных количеств РlР5-киназы приводит к массовой полимеризации актина в фибробластах [ Shibasaki, ea 1997 ]. На основе неспособности белка Rac приводить к изменениям в актиновом цитоскелете фибробластов мышей, лишенных гена гельзолина , было сделано предположение о возможности регуляции гельзолина белком Rac [ Azuma, ea 1998 ]. Все эти данные привели к появлению модели, согласно которой постоянное взаимодействие GTPаз семейства Rho с РIР5-киназой приводит, при стимуляции клетки, к усиленному производству РIР2, который в свою очередь декэппирует актиновые филаменты и таким образом запускает их удлинение вблизи плазматической мембраны [ Carpenter, ea 1999 , Janmey, ea 1998 ].