В плазме ИРФ-II и ИРФ-I циркулируют в связанной с белками-носителями форме, специфичными только для инсулиноподобных факторов роста. Белки, связывающими ИРФ (БСИРФ) : БСИРФ1 , БСИРФ2 , БСИРФ3 , БСИРФ4 , БСИРФ5 и БСИРФ6 . Они не проявляют заметной гомологии с рецептором ИРФ и рецептором инсулина [ Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ] и секретируются в кровь многими тканями и клетками [ Clark P., 1997 , Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ].

Все шесть БСИРФ в различной степени снижают биологические эффекты ИРФ. Однако для большинства из них, за исключением БСИРФ4 и БСИРФ6, показано также потенциирующее действие на активность ИРФ in vitro [ Rechler M.M., 1995 ].

Многообразные функции БСИРФ обеспечивают гибкую регуляцию действия ИРФ-II и ИРФ-I: эти белки депонируют факторы в плазме и транспортируют их к рецепторам, способствуют их околоклеточной локализации и модулируют их митотическую активность , влияя на взаимодействие ИРФ-II и ИРФ-I с рецепторами ( Clemmons D.R. et al, 1993 ). Сродство ИРФ-II и ИРФ-I к связывающим белкам выше (приблизительно 10^{-12 М}), чем к рецепторам. Аффинность некоторых белков к ИРФ-II и ИРФ-I отличается: к ИРФ-II выше сродство у ИРФ-СБ-2 и особенно ИРФ-СБ-6, а к ИРФ-I у ИРФ-СБ-3, но ни один из связывающих белков не взаимодействует с инсулином ( Krywicki R.F., 1992 ).

Поэтому БСИРФ скорее следует рассматривать как модуляторы физиологической функции ИРФ-I. Большая часть ИРФ в крови связана с БСИРФЗ , который в свою очередь связывается с третьим белком ( acid-labile subunit ) и образует крупномолекулярный стабильный комплекс с молекулярной массой 150 кДа [ Baxter R.C. et al, 1994 ]. Этот комплекс долго сохраняется в циркуляции и создает доступный резерв ИРФ [ Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ]. В молекулах ИРФ-II и ИРФ-I разные центры взаимодействуют со связывающими белками и рецепторами, хотя в молекуле ИРФ-II все же имеется характерное структурное перекрытие.