Этот класс составляет менее 1% всех иммуноглобулинов плазмы, но обильно представлен на мембране многих B-клеток совместно с мономерным IgM . Молекулы IgD ( дельта-класс тяжелых цепей) состоят из одной субъединицы.

Иммуноглобулин D был открыт как необычный миеломный белок . Затем его обнаружили в сыворотке крови в очень небольшом количестве. Тяжелая цепь IgD представлена дельта-цепью . У человека дельта-цепь включает три C-домена ( Cдельта1 , Cдельта2 и Cдельта3 ) в отличие от IgD мышей, содержащего только два С-домена: Сдельта1 и Сдельта3. Приводит ли делеция домена Сдельта2 к изменению функции IgD мыши, неизвестно. Шарнирная область иммуноглобулинов класса D отличается особой протяженностью (64 аминокислотных остатка - содержащую множество O-гликозидных цепей), и, хотя она в некоторой степени защищена углеводами, возможно, именно благодаря ей IgD по сравнению с другими классами иммуноглобулинов обладает повышенной чувствительностью к протеолитическому расщеплению, а период его полураспада в плазме крови очень невелик (2,8 сут.). Неожиданным оказался тот факт, что почти весь IgD вместе с IgM находится на поверхности лимфоцитов крови . Похоже, они служат антигенсвязывающими рецепторами B-лимфоцитов , и, возможно, что эти антигенные рецепторы могут взаимодействовать между собой, осуществляя контроль за активацией лимфоцитов и супрессией лимфоцитов . Возрастающая чувствительность IgD к протеолизу после связывания с антигеном может объясняться этими функциями.

Вопрос о конкретной форме участия IgD в иммунных процессах остается открытым. Предположительно он участвует в антиген-зависимой дифференцировке лимфоцитов. Подклассов IgD человека пока не обнаружено.