Карта белка киназы фосфорилазы

2.7.1.38

(ДРУГИЕ НАЗВАНИЯ: PHOSPHORYLASE KINASE, DEPHOSPHOPHOSPHORYLASE KINASE, ATP:PHOSPHORYLASE-B PHOSPHOTRANSFERASE)

Катализирует реакцию:

4 ATP + 2 PHOSPHORYLASE B = 4 ADP + PHOSPHORYLASE A

Сразу после начала сокращения мышцы гликогенолиз возрастает в несколько сотен раз. Процесс включает быструю активацию фосфорилазы благодаря активации киназы фосфорилазы ионами Ca2+ - тем же сигналом, который инициирует сокращение. Мышечная киназа фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов: альфа, бета, гамма и дельта. Ее структура - (альфа-бета-гамма-дельта)_4. Субъединицы альфа и бета содержат остатки серина, фосфорилируемые cAMP-зависимой протеинкиназой . бета-Субъединица связывает четыре иона Ca2+, она идентична Ca2+-связывающему белку кальмодулин у. Связывание ионов Ca2+ активирует каталитический центр гамма-субъёдиницы, хотя молекула остается в дефосфорилированной b-конфигурации. В то же время полную активность фосфорилированная a-форма приобретает только в присутствии ионов Ca2+. Важно отметить, что кальмодулин имеет структурное сходство с мышечным Ca2+-связывающим белком тропонин ом C ( TpC ). С киназой фосфорилазы может взаимодействовать вторая молекула кальмодулина или TpC, вызывая дополнительную активацию фермента. Таким образом, активация мышечного сокращения и гликогенолиз осуществляются одним и тем же Ca2+-связывающим белком. Кальмодулин-белок, который участвует во многих видах воздействия кальция на клетку.

Киназа фосфорилазы: литература