Миозин - белок, который содержится в толстых филаментах скелетных мышц . Миозин извлекают из скелетных мышц концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составлявшие их молекулы миозина. Молекулы миозина имеют молекулярную массу около 5000 тысяч и на электронных микрофотографиях выглядят как длинные палочковидные структуры с двумя глобулярными головками. При обработке концентрированным раствором мочевины или детергентом, молекулы миозина распадаются на шесть полипептидных цепей: на две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 200 тысяч и две пары легких цепей с молекулярной массой около 20 и 16 тысяч соответственно. 

Большинство известных к настоящему времени миозинов ( II типа ) имеют в общем сходную структуру. Это гексамеры, состоящие из двух больших субъединиц с молекулярной массой около 200 кДа ( тяжелые цепи миозина ) и четырех малых субъединиц с молекулярной массой около 20 кДа ( легкие цепи миозина ). Таким образом, молекулярная масса всей миозиновой молекулы составляет 450 - 500 кДа.

Структура молекулы миозина представлена на рис.2.1 . Тяжелые цепи на большом протяжении закручены в двойную спираль и образуют стержневую часть молекулы. На N-конце каждая тяжелая цепь образует глобулярную головку грушевидной формы. Стержневая часть миозина вследствие высокого содержания альфа-спиралей является прямой и жесткой, изгибаться она может только в двух участках. Такие участки, не содержащие альфа-спиралей, называют "шарнирными". Один из них, расположенный в стержневой части миозина, дает ей возможность изгибаться в этой области, а другой участок обеспечивает высокую подвижность головок. Легкие цепи ( LC ) ассоциированы с головками миозина, по 2 с каждой головкой.

В молекулах большинства миозинов наиболее чувствительными к действию протеолитических ферментов являются "шарнирные" участки. При протеолизе одного из них, расположенного в стержневой части, молекула миозина расщепляется на C-концевой фрагмент стержневой части, называемый легким меромиозином ( LMM ), и фрагмент стержневой части, несущий обе головки, - тяжелый меромиозин ( HMM ). Для получения этих фрагментов используется трипсин или химотрипсин (в присутствии двухвалентных катионов и 0,6 М NaCl). При протеолизе другого "шарнирного" участка, расположенного между стержневой частью и головками, получают в изолированном виде стержневую часть миозина и головки, называемые субфрагментом-1 миозина ( S1 ) ( рис.2.1 ). Для этого обычно используют папаин или химотрипсин в отсутствие двухвалентных катионов при низкой ионной силе.

Отдельные фрагменты молекулы сохраняют определенные свойства миозина. Так, изолированная стержневая часть миозина и LMM при низкой ионной силе нерастворимы и образуют филаменты , следовательно, за образование филаментов в молекуле миозина отвечает область LMM. HMM и S1 полностью сохраняют АТРазную активность целого миозина и способность взаимодействовать с актином , т.е. активные центры АТРазы и участки связывания актина локализованы в миозиновых головках . Изолированные фрагменты миозина часто используются в модельных опытах вместо целого миозина.

Следует отметить, что подобная сложная структура характерна для молекул большинства миозинов, но не для всех. В начале 1970-х годов из почвенной амебы Acanthamoeba castellanii был выделен миозин, молекула которого состояла из одной тяжелой цепи с молекулярной массой 125 - 130 кДа и одной или двух легких цепей (молекулярная масса от 14 до 27 кДа), суммарная масса всей молекулы составляла всего 180 кДа. Такой "одноголовый" миозин был назван " миозином I ".

 Даже при высоких концентрациях соли молекулы миозина склонны образовывать димеры, а при физиологических величинах ионной силы растворов происходит агрегация димеров с образованием крупных волокон, которые напоминают интактные толстые филаменты мышц. Миозиновые филаменты в отличие от актиновых филаментов не образуются путем последовательного добавления субъединиц к растущей цепи. Ассоциация молекул миозина происходит за счет их палочковидных хвостов: несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки. Вся структура является биполярной, выступающие головки отсутствуют лишь в небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов (голый участок). Глобулярные головки миозиновых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами .

Миозин: актин-зависимая АТФаза

Миозин: прикрепление к актиновым филаментам