Молекула актина - глобулярный белок, состоящий из одного полипептида, который полимеризуется с другими молекулами актина и образует две цепи, обвивающие друг друга (рис. 30.10 ); такая двойная спираль представляет собой остов тонких филаментов скелетных мышц. На каждой молекуле актина есть участок связывания миозина .

Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с молекулярным весом 41 800, это так называемый глобулярный актин ( G-актин ). С каждой молекулой этого актина связан один ион кальция , стабилизирующий ее глобулярную конформацию, кроме того, к ней нековалентно присоединена одна молекула АТФ . При полимеризации актина концевой фосфат АТФ отщепляется. В результате полимеризации образуются актиновые филаменты, называемые также фибриллярным актином ( F-актин ). Полимеризацию можно вызвать простым повышением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому.

По данным электронной микроскопии, актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, диаметром 4 нм и образующих двойную спираль, на каждый виток которой приходится 13,5 молекулы. Эти цепи составляют основу тонких филаментов скелетных мышц , которые кроме актина содержат также несколько других белков.

Актин является высоко консервативным белком, повсеместно экспрессирующимся в эукариотических клетках .

Глобулярный актин имеет молекулярную массу около 42 кД. Он содержит одну полипептидную цепь, состоящую из 375 или 374 аминокислотных остатков.

Различия в аминокислотной последовательности у разных актинов, как в пределах одного вида, так и межвидовые, крайне незначительны. Они составляют не более 25 аминокислотных замен ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198 ).

Структурные исследования формы актиновой молекулы показали, что G-актин является слегка вытянутой, а не строго глобулярной молекулой, и состоит из двух неравных доменов с выемкой между ними ( Smith P.R. et al., 1983 ). Изоэлектрическая точка актина составляет около 5,4.

В настоящее время у позвоночных животных различают 6 изоформ актина. В зависимости от изоэлектрической точки они делятся на 3 класса - альфа, бета и гамма. Бета- и гамма-актины характерны для немышечных клеток , а альфа-актины - для мышечных . Альфа-актины подразделяются еще на три типа: альфа-актин гладких мышц , альфа-актин скелетных мышц и альфа-актин сердечных мышц . Они встречаются в соответствующих мышечных клетках, причем альфа-актин гладких мышц обнаруживается, в основном, в гладких мышцах сосудов.

Актиновые филаменты - полярные структуры, что существенно для их функционирования в двигательном аппарате клетки.