F-актин - длинный спиральный полимер, состоящий из нескольких сотен субъединиц. Диаметр нитей равен, по данным разных авторов, 50 - 80 или 80 - 100 ангстрем. В отличие от актина образованного in vivo,  длина нитей актина, заполимеризованного in vitro, колеблется от 0,2 до 10 - 15 мкм, причем распределение по длинам экспоненциально. При взаимодействии с тяжелым меромиозином или его субфрагментом 1 F-актин образует характерные стреловидные структуры, свидетельствующие о полярности нитей.

Согласно модели актиновой нити ( рис.1-14б ), построенной путем совмещения атомной структуры мономера с рентгенограммой ориентированных в капилляре полимеров, F-актин представляет собой двухстартовую (двухтяжевую) правую спираль, шаг которой равен 72 нм. Тяжи взаимодействуют между собой, образуя левую спираль с шагом 5,9 нм. Большой домен находится ближе к центру нити, а малый домен - на ее периферии. Максимальный диаметр модельной нити равен 90 - 95 ангстрем.

Расположение мономеров в одиночной спирали актина показано на рис.1-14а .

Основное взаимодействие между мономерами актина вдоль двухстартовой спирали осуществляется за счет контакта между субдоменом 4 одного мономера и субдоменом 3 лежащего выше мономера: остатки 243 - 245 и 202 - 204 контактируют с остатками 322 - 325 и 286 - 289 соответственно. Кроме того, гидрофобная петля, состоящая из остатков 41 - 50, контактирует с большим доменом лежащего выше мономера (остатки 166 - 169) и с Phe-375. Наиболее удаленным от оси нити (25 ангстрем) является контакт петли 41 - 45 с остатками 166 - 169. В середине нить упакована неплотно. Контакты вдоль левой генетической спирали образуются остатками 195 - 197 субдомена 4 и остатками 110 - 112 субдомена 1 . Кроме того, петля одного тяжа (266 - 269), по-видимому, внедряется в гидрофобный карман, образованный остатками 166, 169, 171, 285, 289, 63 - 64 и 40 - 45 другого тяжа. Предполагается, что мономеры удерживаются в полимере благодаря образованию гидрофобного ядра между соседними субъединицами вдоль двухстартовой спирали, в которое вклинивается "шпилька", состоящая из остатков 269 - 272, принадлежащих мономерам другого тяжа. Взаимодействие включает 3 субъединицы. Если "шпильку" вынуть, оставшиеся вдоль оси нити связи, по-видимому, окажутся недостаточными для поддержания спирали.

Кроме того, взаимодействие между мономерами может поддерживаться солевыми мостиками. Arg-39 расположен между Asp- 286 и Glu-270 двух других субъединиц. Arg-205 одной молекулы находится между Asp-244 и Glu-205 соседней субъединицы, Arg-62 - около Asp-288 соседа. Существуют, вероятно, и водородные связи.

Структура нити может, по-видимому, изменяться при гидролизе АТР, замещении прочно связанного Са++ на Mg++ и при взаимодействии с другими белками. Эти изменения связаны, в первую очередь, с торзионным движением малого домена .

Известно, что способность актина к полимеризации ингибируется при ADP-рибозилировании актина , связанном с Arg- 177, модификациях His-40, Lys-61 и Tyr-53, при замене Gly-245 на Asp, а также при протеолитическом расщеплении связи Gly-42-Val- 43 или Met-47-Gly-48. Все эти аминокислотные остатки находятся в области контактов между мономерами, предсказанных моделью.

При полимеризации актина прочно связанный нуклеотид гидролизуется, и F-актин содержит АДР. И нуклеотид, и катион в F-актине со средой практически не обмениваются, поэтому активация F-актина происходит медленно. В отличие от G-актина F- актин устойчив к протеолизу и не ингибирует активность ДНКазы I. Кроме того, F-актин взаимодействует с фаллоидином . Это взаимодействие стабилизирует нить, приводя к необратимости полимеризации.