Матрикс - это внутреннее пространство митохондрий, ограниченное внутренней митохондриальной мембраной. Оно является местом локализации важнейших ферментов и ферментативных путей, предопределяющих роль митохондрий в общем клеточном обмене. Прежде всего следует упомянуть о цикле ди- и трикарбоновых кислот ( цикл Кребса ), занимающем центральное место в обмене благодаря интеграции процессов деградации и биосинтеза клеточных компонентов и сопряжения их с запасанием значительных количеств энергии (подробнее см. разд. 2.1 ). Все ферменты, катализирующие индивидуальные реакции цикла, выделены в виде высокоочищенных препаратов у дрожжей и грибов, для многих из них известна первичная структура, механизм действия, регуляция (см. разд. 2.1 ). Как известно, непрерывное функционирование цикла Кребса требует постоянного притока ацетил-коэнзима А и любого из компонентов цикла. В тех случаях, когда в силу особенностей обмена имеет место усиленный отток одного или нескольких компонентов цикла, он должен быть компенсирован анаплеротическими реакциями, поставляющими ди- или трикарбоновые кислоты в цикл. Одна из таких реакций - пируваткарбоксилазная , катализирующая АТР-зависимое карбоксилирование пирувата в оксалоацетат, была обнаружена в митохондриях Aspergillus niger [ Purohit ea 1988 ] - продуцента цитрата. У S. cerevisiae и A. nidulans [см. Purohit ea 1988 ] пируваткарбоксилаза локализована в цитозоле. Столь же неоднозначна у разных видов дрожжей и грибов внутриклеточная локализация глутаматдегидрогеназы (катализирующей восстановительное аминирование 2- оксоглутарата) и аминотрансфераз (катализирующих переаминирование глутамата, аспартата, аланина с кетокислотами), связанных с циклом Кребса. У дрожжей S. cerevisiae глутаматдегидрогеназа [ Котельникова ea 1973 ] и аспартатаминотрансфераза [ Cozzani ea 1974 , Schreiber ea 1964 , Yagi ea 1982 ] - внемитохондриальные ферменты, напротив, у подавляющего большинства других видов дрожжей и грибов ферменты обнаружены в митохондриях [ Звягильская ea 1986 , Звягильcкая ea 1988 , Yagi ea 1990 ]. Митохондриальная форма аспартатаминотрансферазы из дрожжей Rhodotorula marina была выделена в виде гомогенного препарата [ Yagi ea 1990 ]. Причины различной локализации упомянутых ферментов у разных видов дрожжей, по нашему убеждению, кроются в их тесной связи со структурой дыхательной цепи, а именно, присутствием или отсутствием 1-го пункта сопряжения в дыхательной цепи . До недавнего времени полагали [см. Grivelle ea 1968 ], что бета-окисление жирных кислот также локализовано в митохондриях. Однако казавшаяся столь простой клеточная биология бета-окисления усложнилась обнаружением бета-окисления жирных кислот в пероксисомах животных клеток. В настоящее время принимается [ Kunau ea 1988 ], что митохондриалыюе бета-окисление ограничено лишь животным царством, а в дрожжах, грибах и растениях бета- окисление сосредоточено в микротелах, главным образом, пероксисомах : Табл 3 .

Ферменты биосинтеза аминокислот

Митохондриальный путь синтеза жирных кислот

Биосинтез митохондриальных липидов, содержащих миристат

Ферменты синтеза и деградации митохондриальных полипептидов. Следует упомянуть о белках, обнаруженных в дрожжевых митохондриях, но не имеющих определенной однозначной внутримитохондриальной локализации. Прежде всего это белки теплового шока (hsp) .

Жирные кислоты: реакции и ферменты

Ссылки:
1. GSH-PX (глутатион пероксидаза)
2. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ НАСЫЩЕННЫЕ: РЕАКЦИИ И ФЕРМЕНТЫ
3. оксидазы жирных кислот
4. Гены оксидаз СоА-жирных кислот
5. Митохондрии: общие сведения
6. Транспорт белков в митохондрии: введение
7. NADH-дегидрогеназа (II) низкомолекулярная
8. Изоцитратдегидрогеназа (ИЦД) NAD+-зависимая
9. МИТОХОНДРИИ ДРОЖЖЕЙ: ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ
10. Ферменты биосинтеза аминокислот
11. Окислительное фосфорилирование: общие сведения