Клиническое значение анализа на фибриноген для практической медицины

Фибриноген выявляется в виде узкой отдельной полоски между фракциями бета-глобулинов и гамма-глобулинов . Этот белок представляет собой растворимый предшественник фибрина , который участвует в образовании сгустка крови .

Молекула фибриногена имеет молекулярную массу 340000 и представляет собой димер, каждая субъединица которого состоит из трех типов полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями в единую структуру. Тромбин последовательно отщепляет фибринопептиды A и В от Aальфа- и Вбета-цепей фибриногена, превращая его в фибрин-мономер, который затем полимеризуется и образует основу фибринового тромба .

Молекула фибриногена вытянута, соотношение осей (длина/ширина) составляет 17:1. Высокая вязкость растворов фибриногена обусловлена способностью его молекул образовывать агрегаты в виде четок.

Фибриноген состоит из 2-х одинаковых субъединиц, содержащих по 3 цепи пептидов: альфа-, бета- и гамма-. Образуется в печени и клетках ретикулоэндотелия . Его превращение в фибрин лежит в основе свертывания крови (см. Фибрин: схема превращения фибриногена в фибрин ).

Хотя фибриноген нужен и для образования фибрина , и для агрегации тромбоцитов , его тяжелый дефицит, как ни странно, проявляется существенными кровотечениями только у послеоперационных больных.

Предварительный генетический анализ не выявил крупных делеций или других структурных нарушений генов, кодирующих Aальфа-, Вбета- и гамма-цепи фибриногена.

Высокий уровень фибриногена в плазме (2,5 г/л) позволил хорошо изучить его структуру и аномалии. Обнаружены мутации, изменяющие отщепление фибринопептидов от Aальфа- и Вбета-цепей фибриногена, скорость полимеризации фибрин-мономеров и места сшивания цепей.