Белки этого типа названы так потому, что они присоединяются к одному из концов актинового филамента и блокируют как полимеризацию, так и деполимеризацию актина на этом конце.

Большинство кэпирующих белков связывается с оперенным концом актинового филамента. Некоторые белки реагируют с острым его концом. см. Блокирование оперенного конца , Блокирование острого конца .

Большинство из этих белков взаимодействует с "быстрым" концом нити. Их можно разделить на 3 группы: гельзолин/виллин , фрагмин/северин и белки, которые называются просто кэпирующими белками ( табл.2.3 ).

Содержание кэпирующих белков в клетке примерно на два порядка ниже, чем содержание актина , т.е. ни нить актина приходится одна молекула кэпирующего белка. Большинство из кэпирующих белков взаимодействует с N-концевым сегментом актиновой нити (единственным известным исключение является С- концевая часть гельзолина ). Некоторые из них содержат много основных аминокислотных остатков, что позволяет предложить пространственный механизм взаимодействия этих белков с актином.

Белки, взаимодействующие с "медленным" концом актиновой нити, изучены хуже. К ним относятся акументин и бета-актинин ( табл.2.3 ). Кроме того, способностью блокировать "медленный" конец обладает комплекс спектрина с белком 4.1 из эритроцитов .

Существует также группа кэпирующих низкомолекулярных белков, которые связывают G-актин и режут нити ( табл.2.4 ). По-видимому, функцией этих белков является деполимеризация нитей актина в процессе перестройки актиновых структур в клетке.

см. белки, кэпирующие актиновые филаментыЛамеллиподии: разборка