К этому классу относится примерно 10% общего пула иммуноглобулинов сыворотки.

Из всех иммуноглобулинов IgM организован наиболее сложно и имеет наибольший мол. вес - 970 кД. Он состоит из пяти мономеров, каждый из которых включает две тяжелые цепи ( мю-цепи ) и две легкие цепи ( каппа-цепи или лямбда-цепи ). Мономеры объединены в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями (-S-S-) и J-цепью . Пять мономерных субъединиц расположены радиально. При этом Fc-фрагменты направлены в центр круга, а Fab-фрагменты - наружу ( рис. 2.14 ).

В состав мю-цепи входит четыре C-домена : Cмю1 , Cмю2 , Cмю3 и Cмю4 ), но при этом в структуре тяжелой цепи отсутствует шарнирный участок .

В какой-то степени его функцию выполняет Смю2 -домен, имеющий остатки пролина. Предполагается, что именно этот домен явился эволюционным предшественником шарнирной области гамма-цепи иммуноглобулина IgG и альфа-цепи иммуноглобулина IgA . Реконструкция IgM по данным рентгеноструктурного анализа ( рис. 2.14 ) демонстрирует гибкость Fab -фрагмента за счет остатков пролина Смю2, что позволяет "находить" соответствующие антигенные детерминанты на поверхности антигенпрепрезентирущей клетки .

Предпоследний остаток цистеина в хвостовом С-концевом отрезке, содержащем 18 аминокислотных остатков, очевидно, необходим для полимеризации мономеров в пентамер с помощью J-цепи (англ. joining - присоединение). J-цепь представляет собой полипептид из 137 аминокислотных остатков, образующих домен иммуноглобулинового типа. Каждая молекула IgM содержит только одну J-цепь.

Каждая мю-цепь имеет по пять олигосахаридов: один - в Смю1, три - в Смю3 и один - в хвостовой части.

Помимо пентамерной свободной формы IgM имеется мономерная форма этого иммуноглобулина, которая представлена на поверхности В-клеток и выполняет функцию антигенраспознающего рецептора . Отличие мономера, ассоциированного с мембраной, от пентамера состоит в количестве аминокислотных остатков в хвостовой части тяжелой цепи . Тяжелая цепь мономера включает 41 аминокислотный остаток в хвостовой части. Из них 25 гидрофобных аминокислотных остатков принадлежит трансмембранному отрезку.

Подклассов IgM человека пока не обнаружено.

В процессе гуморального иммунного ответа наиболее ранние антитела относятся к IgM-классу. Они же первыми появляются в онто- и филогенезе и содержатся преимущественно во внутрисосудистом пуле иммуноглобулинов. Наибольшую активность IgM проявляет в антибактериальном иммунитете и при некоторых аутоиммунных заболеваниях .

(Дополнительная информация об IgM и генетическом контроле структуры этого иммуноглобулина представлена в дальнейшем в главах: " Антигенраспознающие рецепторы B-клеток " и " IgM: генетический контроль синтеза структуры ").

IgM (m класс тяжелых цепей) обнаруживается преимущественно внутри сосудов .

Молекула IgM представляет собой пентамер - полимер из пяти субъединиц, каждая из которых состоит из четырех полипептидных цепей и имеет дополнительный CH -домен. IgM часто называют макроглобулином из-за высокой мол. массы. Как и в случае IgA, полимеризация субъединиц происходит за счет J-цепи . В ее функции, вероятно, входит стабилизация сульфгидрильных групп Fc -фрагмента в процессе синтеза Ig, благодаря чему они сохраняют способность образовывать перекрестные связи между субъединицами и формируют сложную структуру.

Изогемагглютинины (анти-A, анти-B) и многие из "нормальных" антител к микроорганизмам, как правило, относятся к иммуноглобулинам класса M; антитела к тифозному O-антигену ( эндотоксин ), и "WR"-антитела при сифилисе чаще всего тоже принадлежат к этому классу. Очевидно, в филогенезе иммунного ответа позвоночных IgM появились раньше IgG .

Если рецептором B-лимфоцитов , узнающим антиген, является IgM, то IgM, как правило, представляет собой мономерный иммуноглобулин, т.е. отдельную единицу из четырех полипептидных цепей. Эта молекула имеет гидрофобную последовательность, расположенную в C-концевом участке тяжелой цепи и предназначенную для фиксации молекулы на клеточной мембране.